*AR : Apports de Référence

Qu'est-ce que le collagène ? [1]

Le collagène est une protéine structurelle majeure de l’organisme représentant 1⁄3 de l’ensemble des protéines du corps. Si on retrouve le collagène essentiellement dans les tissus mous comme la peau, les tissus solides comme les os, et les tissus élastiques comme le cartilage, il est omniprésent dans l’organisme et on n’en dénombre pas moins de vingt types différents. Essentiellement présent au niveau de la peau, on le définit comme une protéine “colle” puisqu’il contribue au maintien de celle-ci.

Au niveau cellulaire, on le retrouve dans la matrice extracellulaire, c’est-à-dire entre les cellules, par opposition à la matrice “intracellulaire”, ou dans les cellules.

Types et structure du collagène [1–3]

Parmi les vingt collagènes que possède notre organisme, les deux principaux et les plus connus sont les collagènes de type I et II. On les retrouve à différents endroits de l’organisme :

• Pour le type I : peau, tendons, ligaments, cartilages fibreux, cerveau, composants organiques des os, muscle squelettique…
• Pour le type II : cartilages fibreux et élastiques, zones cartilagineuses des tendons…

Structurellement, toute protéine de l’organisme est constituée d’un assemblage spécifique d’acides aminés. Étant une protéine, le collagène se compose également d’acides aminés dont l’organisation forme ce que l’on appelle les chaînes alpha. Les chaînes alpha sont majoritairement élaborées par la répétition d’un motif de tripeptides (3 acides aminés) débutant par un acide aminé particulier, la glycine (Gly) : glycine - X - Y.

Parmi les séquences d’acides aminés les plus représentées dans les chaînes alpha, on distingue :

• La séquence Gly-Pro-Hyp (où “Pro” est la proline et “Hyp” l’hydroxyproline), séquence la plus commune (environ 12%),
• Les séquences Gly–Pro–Y et Gly–X–Hyp, (X et Y étant des acides aminés autres que Gly-Pro-Hyp) représentant environ 44%,
• La séquence Gly–X–Y constitue les 44% restants.

Les types I et II sont des collagènes organisés en fibrilles, on parle de collagène “fibrillaire”. Il s’agit du collagène le plus abondant dans l'organisme. Dans la peau, les os et le cartilage, on ne retrouve que du collagène fibrillaire. Dans d’autres tissus, le collagène fibrillaire est associé à des éléments non fibrillaires.
La figure ci-après représente une image de fibres de collagène vues par microscopie électronique.

 Fibres de collagène vues par microscopie électronique. Tirée de [4]

Les chaînes alpha des collagènes fibrillaires possèdent des séquences d’acides aminés similaires et se différencient par des séquences spécifiques. Une fois assemblées, les chaînes alpha s’organisent par enroulement et constituent des molécules triples hélices constitutives des fibrilles, elles-même formant les fibres de collagène.

La figure ci-dessous représente l’organisation des fibres de collagène, depuis l’assemblage de peptides jusqu’au faisceau de fibres :

Gly : Glycine; Hyp : Hydroxyproline; Pro : Proline. Tirée de [5]

Quel que soit le tissu où on le retrouve, le collagène de notre organisme possède des séquences peptidiques similaires. La différence majeure entre les vingt types de collagène présents dans tout notre corps réside dans l’assemblage macromoléculaire des chaînes alpha qui diffère selon les tissus.

Le collagène dans l'organisme

La peau [6]
La peau représente 16% du corps humain, soit l’organe le plus grand du corps humain. Elle constitue notre première ligne de défense contre l’environnement extérieur.
Trois couches constituent la peau :

• L’épiderme : en contact direct avec l'extérieur, il est très fin et assure la fonction barrière de la peau.
• Le derme : tissu conjonctif de la peau, il est considérablement plus épais que l'épiderme et extrêmement résistant grâce à sa richesse en collagène de type I et en élastine qui confèrent à la peau  sa fermeté et son élasticité. Ce sont les fibroblastes, cellules spécifiques du derme, qui produisent ces composés majeurs du derme, dont précisément le collagène de type I.
• L'hypoderme : couche la plus profonde, il est riche en lipides (avec ses cellules caractéristiques, les adipocytes) jouant un rôle nourricier et de protection (notamment contre le froid) et contient du collagène dans une moindre mesure.

La figure ci-dessous schématise la structure de la peau et de la disposition des fibres de collagène au sein du derme. On peut donc aisément visualiser sa fonction de structure et de maintien de la peau.

Les articulations [7]
Le cartilage est un tissu conjonctif spécialisé qui recouvre les deux extrémités des os pour constituer l’articulation. Il joue un rôle primordial pour assurer le bon glissement entre les os et limiter l’intensité des frictions, assurer l’amortissement et contrôler la pression articulaire. Le cartilage possède des cellules spécifiques, les chondrocytes, qui synthétisent ses constituants comme le collagène, composant majoritaire. Trois types de cartilages existent : le cartilage hyalin, le cartilage élastique et le cartilage fibreux. Le cartilage hyalin est le plus abondant, c’est celui-ci qui se situe au niveau articulaire et qui est essentiellement constitué de collagène de type II.

Les muscles [8]
Les muscles squelettiques (muscles majoritaires, bien avant le muscle cardiaque et les muscles lisses) sont composés de faisceaux de fibres elles-mêmes formées par des myofibrilles (i.e. fibrilles ayant un pouvoir contractile). Les muscles sont constitués de l’alternance de ces faisceaux de fibres avec du tissu conjonctif principalement composé de collagène de types I et III (autre collagène fibrillaire) et donnant au muscle son élasticité et sa souplesse lors de la contraction. Cette matrice extracellulaire contenant du collagène joue donc un rôle de protection autour du muscle. Voir aussi la relation entre collagène et musculation ici.

Les autres composés clés de la matrice extracellulaire [9]
Le derme et le cartilage sont deux tissus conjonctifs dont les matrices extracellulaires sont non seulement composées de collagène, mais aussi de molécules glucidiques, des glycosaminoglycanes, comme l’acide hyaluronique (ou hyaluronane) pour la peau, et la chondroïtine sulfate pour le cartilage. Les glycosaminoglycanes sont composés, pour certains, de glucosamine sulfate présente, notamment, en grande quantité dans les articulations. Moins abondants que le collagène, les glycosaminoglycanes sont cependant essentiels au maintien du derme et du cartilage en contribuant à retenir l’eau, et en assurant ainsi l’hydratation de la peau et des articulations. On les retrouve en différentes proportions dans l'organisme : l’acide hyaluronique est davantage présent dans le derme tandis que la chondroïtine sulfate est plus abondante dans le cartilage.

Le collagène au cours de la vie [10–12]

Au cours du vieillissement physiologique, la diminution de la production de collagène entraîne un affaiblissement de la structure du derme, et par conséquent, de la peau. On estime qu’un adulte perd en moyenne 1% de collagène dermique par an. Ce processus naturel de vieillissement affecte également la fonction de motricité au niveau de l’os et du cartilage. Au global à 80 ans, on aurait perdu 75% de notre collagène corporel.

De plus, ces tissus riches en collagènes sont particulièrement soumis aux agressions extérieures comme les UV et la pollution pour la peau, ou l’activité physique plus ou moins intense, pour les articulations (os et cartilage).

La figure ci-dessous présente une vue histologique et schématique de l’évolution de la peau au cours du temps. Une peau âgée, comparativement à une peau jeune, montre une moindre densité de collagène dans le derme et un affaissement au niveau de l'épiderme laissant apparaître des marques caractéristiques : les rides. Ces dernières peuvent être plus ou moins visibles. Elles sont notamment favorisées par la photo-exposition de la peau au cours de la vie : plus l’exposition aux UV est importante, plus les rides se creusent.

Les hydrolysats de collagène [5–14]

Le collagène dit “natif” possède une structure en triple hélice avec un poids moléculaire élevé d’environ 300 kDa (kilodaltons). Comme pour la majorité des protéines, l’ingérer directement pour compenser la perte de notre propre collagène serait inefficace car, avec ce poids moléculaire, il n’est pas assimilé par notre organisme. Autrement dit, le collagène natif n’a pas une bonne biodisponibilité. 

Pour pallier ce problème, la Nutra a développé des formes dites “hydrolysées”, aussi appelées “hydrolysats de collagène”. Il en existe d’origine porcine, bovine, aviaire et marine. Cette dernière origine est de plus en plus prisée pour des raisons sanitaires, culturelles ou encore de traçabilité des filières.

L’hydrolyse enzymatique du collagène natif produit un ensemble de petits peptides (chaînes d’acides aminés), dont le poids peut varier entre 0,3 et 8 kDa, soit 40 à 1 000 fois plus petit que celui du collagène natif. Grâce à leur nouvelle forme de taille réduite, les hydrolysats de collagène (ou peptides de collagène) ont une meilleure biodisponibilité pour agir selon deux modes d’action potentiels :

• Assimilés lors de la digestion, ils fournissent, en apports exogènes, les “blocs” constitutionnels (glycine, hydroxyproline, proline) essentiels à la formation de collagène. De par leur petite taille, certains peptides comme les tripeptides (formés par trois acides aminés), peuvent passer la barrière intestinale sans subir d'hydrolyse enzymatique. Ils apportent alors directement les blocs constitutionnels et les ligands, et optimisent la production de collagène.
• En se fixant aux récepteurs des membranes des fibroblastes, les peptides stimulent la production de collagène endogène nouveau, mais aussi d’autres composants de la peau comme l’élastine et l’acide hyaluronique.

En résumé, le collagène hydrolysé est une forme hautement digestible de collagène, et il est facilement absorbé par l’organisme humain. Ses acides aminés et peptides sont distribués via la circulation sanguine aux tissus cibles, comme le derme et le cartilage.

En définitive, pour une supplémentation Nutraceutique en collagène efficace, il est important de prendre en considération les paramètres d’une haute biodisponibilité :

• Un apport sous forme d’hydrolysats de faibles poids moléculaires : plus les peptides sont de bas poids moléculaires, plus l’hydrolysat de collagène serait efficace,
• Un apport majoritairement composé de glycine puis d’hydroxyproline-proline.

Efficacité clinique des hydrolysats de collagène en Nutra

La cure de collagène sous forme hydrolysée a été largement étudié : sa tolérance et son efficacité ont été démontrées cliniquement dans plusieurs domaines.

• Collagène et peau
  L’apparence de la peau est une préoccupation beauté forte. Avec le temps, son capital en collagène diminue et les signes de l’âge apparaissent : rides, relâchement, perte d’élasticité…
  Une revue de 2019 [15] a recensé différentes études cliniques pouvant être comparées sur la supplémentation en collagène hydrolysé et son impact sur la peau. Dans ce travail publié, 11 études ont été retenues, comptabilisant un total de 805 sujets. Les dosages en collagène variaient entre 2,5 g et 10 g par jour sur des durées de 56 jours (8 semaines) à 180 jours (24 semaines). En moyenne, les hydrolysats de collagène utilisés étaient de 2 kDa. Toutes les études ont montré des effets significativement positifs sur différents paramètres liés au vieillissement de la peau : épaisseur du derme, rides, élasticité… À travers ces études, le collagène hydrolysé s’est donc avéré efficace (et sûr) pour l’amélioration de l’apparence de la peau. La supplémentation en hydrolysats de collagène en poudre semble donc être un atout dans la prévention du vieillissement de la peau et de l’apparition des signes de l’âge [16]. Voir aussi l’intérêt du collagène pour le visage.
  
  
• Collagène et articulations
  Les douleurs articulaires peuvent concerner beaucoup d’entre nous et toucher certaines populations plus spécifiques, comme les athlètes et les personnes âgées. Chez ces personnes, l’érosion du cartilage causée par les chocs ou l’effet du temps entraîne de l'ostéoarthrite ou arthrose. C’est d’ailleurs dans le cadre de ces problématiques que sont largement menées les études cliniques. Les compilations de résultats de travaux cliniques mettent en évidence les effets significativement positifs de la prise de collagène hydrolysé pour soulager les douleurs articulaires (sensation et structure) [17,18]. Ces données sont, en revanche, et comme toujours, à considérer dans les conditions cliniques dans lesquelles elles ont été observées. La plupart de ces études cliniques ont été réalisées à des doses de 10g par jour de peptides de collagène et de type I, et plus récemment à des doses de 5g à un poids moléculaire de 3kDa [19,20]. D’autres études ont employé des doses de 1,2g de peptides de collagène à un poids moléculaire bas (<1kDa) [21–23]. Le paramètre important de ces études est la durée de la supplémentation en collagène. En effet, ces travaux ont révélé que des effets positifs significatifs apparaissent avec une durée de 24 semaines.
  Associée à la problématique articulaire se pose la question de la relation os-collagène. L’amélioration de la minéralisation osseuse par la supplémentation en collagène n’est pas encore suffisamment documentée [24]. En revanche, une étude clinique a démontré des effets prometteurs chez des femmes ménopausées (131 sujets). Dans ces travaux, la supplémentation en peptides de collagène (5 g par jour) a démontré une meilleure densité minérale osseuse et des marqueurs plasmatiques osseux améliorés [25].

Voir également la relation entre le collagène et une prise de poids.

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Après avoir compris les caractéristiques essentielles pour choisir son collagène en complément alimentaire, nous avons sélectionné pour notre Collagène marin en poudre deux ingrédients de haute qualité :

• Collagène HMG^TM : un collagène de type I dosé à 5 g/jour, et avec un poids moléculaire moyen cohérent avec les données d’efficacité de la littérature sur l’amélioration de l’aspect de la peau (fermeté et rides).
• Collagène Cartydiss^® : un collagène de type II dosé à 0,5 g/jour et étudié cliniquement. L’étude réalisée sur 23 femmes âgées de 45 à 59 ans avec une prise de 500mg par jour pendant 90 jours a démontré des effets visibles sur :
  - la diminution des rides,
  - l’augmentation de la densité du derme,
  - l’amélioration de l’aspect lisse de la peau.

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• Un large spectre de poids moléculaires, avec une majorité de poids faibles (voir tableau ci-dessous), pour une bonne assimilation et une variété intéressante en protéines. En effet, si les collagènes I et II fournissent des peptides relativement similaires, le collagène de type II permet un apport en constituants spécifiques de la matrice extracellulaire du cartilage comme la chondroïtine sulfate (environ 150 mg par jour pour une dose de notre Collagène) et la glucosamine (environ 80 mg par jour pour une dose de notre Collagène).
  
  

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Voir aussi notre article dédié aux aliments riches en collagène et la différence avec la Nutra.

Références

1. Sorushanova, A.; Delgado, L.M.; Wu, Z.; Shologu, N.; Kshirsagar, A.; Raghunath, R.; Mullen, A.M.; Bayon, Y.; Pandit, A.; Raghunath, M.; et al. The Collagen Suprafamily: From Biosynthesis to Advanced Biomaterial Development. Adv. Mater. 2019, 31, 1801651, doi:10.1002/adma.201801651.
2. Mouw, J.K.; Ou, G.; Weaver, V.M. Extracellular Matrix Assembly: A Multiscale Deconstruction. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2014, 15, 771–785, doi:10.1038/nrm3902.
3. Arseni, L.; Lombardi, A.; Orioli, D. From Structure to Phenotype: Impact of Collagen Alterations on Human Health. Int. J. Mol. Sci. 2018, 19, 1407, doi:10.3390/ijms19051407.
4. Fligiel, S.E.G.; Varani, J.; Datta, S.C.; Kang, S.; Fisher, G.J.; Voorhees, J.J. Collagen Degradation in Aged/Photodamaged Skin In Vivo and After Exposure to Matrix Metalloproteinase-1 In Vitro. J. Invest. Dermatol. 2003, 120, 842–848, doi:10.1046/j.1523-1747.2003.12148.x.
5. Sibilla, S.; Godfrey, M.; Brewer, S.; Budh-Raja, A.; Genovese, L. An Overview of the Beneficial Effects of Hydrolysed Collagen as a Nutraceutical on Skin Properties: Scientific Background and Clinical Studies. Open Nutraceuticals J. 2015, 8, 29–42, doi:10.2174/1876396001508010029.
6. Haydont, V.; Bernard, B.A.; Fortunel, N.O. Age-Related Evolutions of the Dermis: Clinical Signs, Fibroblast and Extracellular Matrix Dynamics. Mech. Ageing Dev. 2019, 177, 150–156, doi:10.1016/j.mad.2018.03.006.
7. Sophia Fox, A.J.; Bedi, A.; Rodeo, S.A. The Basic Science of Articular Cartilage: Structure, Composition, and Function. Sports Health Multidiscip. Approach 2009, 1, 461–468, doi:10.1177/1941738109350438.
8. Csapo, R.; Gumpenberger, M.; Wessner, B. Skeletal Muscle Extracellular Matrix – What Do We Know About Its Composition, Regulation, and Physiological Roles? A Narrative Review. Front. Physiol. 2020, 11, 253, doi:10.3389/fphys.2020.00253.
9. Gandhi, N.S.; Mancera, R.L. The Structure of Glycosaminoglycans and Their Interactions with Proteins. Chem. Biol. Drug Des. 2008, 72, 455–482, doi:10.1111/j.1747-0285.2008.00741.x.
10. Shuster, S.; Black, M.M.; McVITIE, E. The Influence of Age and Sex on Skin Thickness, Skin Collagen and Density. Br. J. Dermatol. 1975, 93, 639–643, doi:10.1111/j.1365-2133.1975.tb05113.x.
11. Shoulders, M.D.; Raines, R.T. Collagen Structure and Stability. Annu. Rev. Biochem. 2009, 78, 929–958, doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833.
12. Varani, J.; Dame, M.K.; Rittie, L.; Fligiel, S.E.G.; Kang, S.; Fisher, G.J.; Voorhees, J.J. Decreased Collagen Production in Chronologically Aged Skin. Am. J. Pathol. 2006, 168, 1861–1868, doi:10.2353/ajpath.2006.051302.
13. Naylor, E.C.; Watson, R.E.B.; Sherratt, M.J. Molecular Aspects of Skin Ageing. Maturitas 2011, 69, 249–256, doi:10.1016/j.maturitas.2011.04.011.
14. León-López, A.; Morales-Peñaloza, A.; Martínez-Juárez, V.M.; Vargas-Torres, A.; Zeugolis, D.I.; Aguirre-Álvarez, G. Hydrolyzed Collagen—Sources and Applications. Molecules 2019, 24, 4031, doi:10.3390/molecules24224031.
15. Choi, F.D.; Sung, C.T.; Juhasz, M.L.; Atanaskova Mesinkovska, N. Oral Collagen Supplementation:A Systematic Review of Dermatological Applications. J. Drugs Dermatol. 2019, 18.
16. Aguirre-Cruz, G.; León-López, A.; Cruz-Gómez, V.; Jiménez-Alvarado, R.; Aguirre-Álvarez, G. Collagen Hydrolysates for Skin Protection: Oral Administration and Topical Formulation. Antioxidants 2020, 9, 181, doi:10.3390/antiox9020181.
17. Honvo, G.; Lengelé, L.; Charles, A.; Reginster, J.-Y.; Bruyère, O. Role of Collagen Derivatives in Osteoarthritis and Cartilage Repair: A Systematic Scoping Review With Evidence Mapping. Rheumatol. Ther. 2020, 7, 703–740, doi:10.1007/s40744-020-00240-5.
18. de Almagro, M.C. The Use of Collagen Hydrolysates and Native Collagen in Osteoarthritis. Am. J. Biomed. Sci. Res. 2020, 7, 530–532, doi:10.34297/AJBSR.2020.07.001217.
19. Zdzieblik, D.; Oesser, S.; Gollhofer, A.; König, D. Improvement of Activity-Related Knee Joint Discomfort Following Supplementation of Specific Collagen Peptides. Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2017, 42, 588–595, doi:10.1139/apnm-2016-0390.
20. Zdzieblik, D.; Brame, J.; Oesser, S.; Gollhofer, A.; König, D. The Influence of Specific Bioactive Collagen Peptides on Knee Joint Discomfort in Young Physically Active Adults: A Randomized Controlled Trial. Nutrients 2021, 13, 523, doi:10.3390/nu13020523.
21. Feliciano, D.SL.; Gonzalez-Suarez, C.B.; Bernardo-Bueno, M.M.; Malvar, A.K.G.; Cua, R.C.A.; Tan-Sales, B.G.K.; Aycardo, S.M.O.; tan-Ong, M.; Chan, R.; De Los Reyes, F. Effect of Collagen Hydrolysate as Adjuvant Treatment to Excercise for Knee Osteoarthritis. PARM Proc. 2017, 9.
22. Bruyère, O.; Zegels, B.; Leonori, L.; Rabenda, V.; Janssen, A.; Bourges, C.; Reginster, J.-Y. Effect of Collagen Hydrolysate in Articular Pain: A 6-Month Randomized, Double-Blind, Placebo Controlled Study. Complement. Ther. Med. 2012, 20, 124–130, doi:10.1016/j.ctim.2011.12.007.
23. Bernardo, M.L.R.; Azarcon, A.C. A Randomized Controlled Trial on the Effects of Oral Collagen Treatment on the Media) Knee Joint Space Aod Functional Outcome among Veterans Memorial Medical Center Patients Diagnosed with Osteoarthritis of the Knee. PARM Proc. 2012, 4, 9.
24. Daneault, A.; Coxam, V.; Wittrant, Y. Biological Effect of Hydrolyzed Collagen on Bone Metabolism. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2015, 00–00, doi:10.1080/10408398.2015.1038377.
25. König, D.; Oesser, S.; Scharla, S.; Zdzieblik, D.; Gollhofer, A. Specific Collagen Peptides Improve Bone Mineral Density and Bone Markers in Postmenopausal Women—A Randomized Controlled Study. Nutrients 2018, 10, 97, doi:10.3390/nu10010097.

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