Glycine Cristallisée

1. Qu'est ce que la glutamine

Parmi les 22 acides aminés protéinogènes qui servent de base pour la construction des protéines, 9 sont considérés comme essentiels chez l’homme car notre organisme ne sait pas les synthétiser tout seul, ils doivent donc être apportés par l’alimentation. Certains acides aminés, comme la glycine, sont considérés comme conditionnellement essentiels (ou semi essentiels), car ils peuvent être synthétisés par notre organisme, mais leurs besoins peuvent être accrus dans certains cas ou leurs apports trop difficiles via l’alimentation. [1]

La glycine a été découverte en 1820 par le chimiste français Henri Braconnot via l’hydrolyse de la gélatine. [2] C’est l’acide aminé le plus simple avec un seul atome d’hydrogène sur sa chaîne latérale. Son léger goût sucré lui a donné son nom qui vient du grec glykys, qui signifie doux.

La glycine est l’acide aminé principal du collagène, dont il représente environ ⅓ des acides aminés dans les tripeptides qui le composent (glycine-proline-Y et glycine-X-hydroxyproline, où X et Y peuvent être un autre acide aminé). [3] Les protéines de collagène sont donc les meilleures sources de glycine. Néanmoins toutes les sources de protéines fournissent plus ou moins de glycine, même si c’est dans une moindre mesure. La teneur en glycine de la plupart des viandes et produits de la mer est d’environ 1 à 2 g pour 100 g de produit cuit, 0,4 g pour 100 g pour les œufs et 0,08 g pour 100 g pour le lait.

La glycine peut aussi être synthétisée dans le corps humain, à partir d’un autre acide aminé, la sérine, via l’enzyme sérine hydroxyméthyltransférase, une voie métabolique qui produit environ 2,5 g de glycine par jour. La glycine peut aussi être synthétisée dans une quantité moindre (environ 0,5 g par jour) à partir de la choline, de la thréonine ou de l’hydroxyproline. [4]

2. De nombreux rôles biologiques

La glycine a de nombreuses fonctions dans l’organisme. En tant qu’acide aminé, la glycine joue un rôle dans la synthèse des protéines, en particulier du collagène, la protéine la plus abondante dans le corps humain. Une molécule de glycine doit représenter un acide aminé sur trois dans le collagène pour sa stabilité, autrement les mutations qui découlent d’une substitution de la glycine peuvent entraîner de nombreux problèmes au niveau des tissus conjonctifs, regroupés sous le nom d’ostéogenèse imparfaite, appelée aussi « maladie des os de verre ». La glycine joue aussi un rôle spécial dans la structure et les fonctions des enzymes en leur fournissant de la flexibilité sur leurs sites actifs. [5-7]

La glycine est aussi un précurseur de la synthèse de plusieurs molécules biologiques importantes telles que les porphyrines, l’hème, la créatine (=glycine + arginine + méthionine) et le glutathion (=glycine + cystéine + glutamate). En outre, la glycine joue un rôle dans la digestion et l’absorption des lipides, en se conjuguant aux acides biliaires. [8-11]

Enfin, la glycine est une molécule importante pour différents signaux dans l’organisme. Elle agit comme un neurotransmetteur à la fois inhibiteur et excitateur dans le cerveau et la moelle épinière, où elle est impliquée dans la coordination des réflexes, le traitement des signaux sensoriels et la sensation de douleur. Les fonctions inhibitrices viennent de récepteurs spécifiques à la glycine, alors que les effets excitateurs passent par le glutamate et les récepteurs NMDA (N-methyl-D-aspartate). En-dehors du système nerveux, la glycine joue un rôle dans l’immunomodulation et l’inflammation en se liant aux canaux chlorure dans la membrane cellulaire des leucocytes et des macrophages, supprimant ainsi le flux de calcium. [12-15]

3.  Tous en déficit de glycine ?

Comme évoqué, la glycine est un acide aminé conditionnellement essentiel car l’être humain ne peut pas produire assez de glycine pour satisfaire ses besoins dans tous les cas. Un adulte a besoin en moyenne de 15 g par jour de glycine pour synthétiser : 

- Du collagène : 12 g / j

- D’autres protéines : 1 g / j

- Des porphyrines : 240 mg / j

- Des purines : 206 mg / j

- De la créatine : 420 mg / j

- Du glutathion : 567 mg / j

- Des sels biliaires : 60 mg / j

Mais la synthèse endogène est limitée à 2,5 g par jour, les 12,5 g restants doivent donc venir de l’alimentation. [4] Cette différence entre la synthèse de l’organisme et les besoins peut s’expliquer d’un point de vue de l’évolution. Le collagène est la protéine la plus abondante dans le règne animal, et elle est apparue tout d’abord dans de petits animaux qui n’avaient pas de besoins importants relativement à leur taille. Par la suite, les animaux ont grossi en taille sans que de nouvelles voies métaboliques de synthèse de la glycine ne se développent, rendant difficile la couverture des besoins en collagène tout au long de la vie. [16]

Cette hypothèse évolutionniste s’appuie sur le fait que les maladies articulaires comme l’arthrose s’observent chez de nombreux grands mammifères comme les éléphants, les rhinocéros et les grands singes, en plus de l’homme. Cela serait un exemple de la Théorie du Triage du Pr Bruce Ames, qui énonce que la survie à court terme est toujours priorisée par rapport à la santé à long terme quand la disponibilité des nutriments est limitée. [17] D’un point de vue évolutionniste, la pression sélective pour éliminer les contraintes de production de glycine ont dû être faibles car cela n’affecte en rien la survie ou la reproduction. Néanmoins un déficit chronique de glycine peut diminuer la qualité de vie en raison de la baisse de production de collagène et de certains processus métaboliques non-essentiels.

Les données disponibles suggèrent qu’un manque de glycine pourrait aussi impacter les niveaux de glutathion. Cet antioxydant majeur est synthétisé à partir des acides aminés glutamate, cystéine et glycine. Le glutamate et la cystéine se combinent pour former du gamma-Glutamylcystéine, qui se combine ensuite à la glycine pour former du glutathion. Les personnes avec un déficit génétique sur cette dernière étape montrent des niveaux urinaires élevés d’acide pyroglutamique (ou 5-oxoproline). Des niveaux élevés d’acide pyroglutamique ont aussi été observés quand on épuise artificiellement les réserves de glycine, soit à l’aide d’acide benzoïque, soit avec une alimentation sans glycine. A l’inverse, une supplémentation en glycine a montré sa capacité à réduire les niveaux d’acide pyroglutamique et à augmenter ceux de glutathion. Ces données démontrent donc que la production et la disponibilité du glutathion est sensible au niveau de glycine, et qu’un manque chronique de glycine pourrait avoir des effets à long terme sur l’exposition de l’organisme au stress oxydatif. [18-23]

Le taux urinaire d’acide pyroglutamique (5-oxoproline) peut donc servir à identifier des populations qui auraient des apports en glycine trop faibles. Les végétariens notamment ont des taux de 5-oxoproline plus élevés que les omnivores, et des taux plus élevés de  5-oxoproline sont corrélés à un apport plus faible en protéines. [24]

4.  Les effets de la glycine sur le système nerveux et le sommeil

En plus d’être un acide aminé, la glycine est aussi un neurotransmetteur avec son propre système de signalement. Ce dernier est inhibiteur et fonctionne en parallèle du système GABAergique. La glycine joue aussi un rôle dans la neurotransmission par le glutamate, les récepteurs NMDA étant aussi dépendants de la glycine. La glycine semble aussi avoir des effets dans l’hippocampe, qui possède des récepteurs de glycine. Cette zone du cerveau est fortement impliquée dans l’apprentissage et la mémoire. [25-28]

Plus concrètement, la prise de glycine semble avoir des effets sédatifs. La prise de 3 g de glycine 1h avant le coucher semble par exemple réduire la fatigue le lendemain matin et améliorer la qualité du sommeil plus qu’un placebo. Dans une autre étude, la même dose chez des sujets sains mais se plaignant de troubles du sommeil a permis un endormissement plus rapide et un temps plus court pour atteindre le sommeil lent profond. Une amélioration des performances cognitives le lendemain ont aussi été observées. Une autre étude a également observé cette réduction de la sensation de fatigue. [29-31]

Mais par quel mécanisme la glycine favorise-t-elle exactement le sommeil ? Une hypothèse passe par ces fameux récepteurs NMDA. L’un des moyens par lesquels notre corps facilite le sommeil est en abaissant sa température. Pour cela, les vaisseaux sanguins à la surface de notre peau se dilatent, ce qui permet d'évacuer plus de chaleur. Les récepteurs NMDA ont la capacité de stimuler la production d’oxyde nitrique et donc la vasodilatation lorsqu'ils sont activés, ce que la glycine est capable de faire comme évoqué précédemment. [32]

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 Références

[1] Joint WHO/FAO/UNU Expert Consultation. Protein and amino acid requirements in human nutrition. World Health Organ Tech Rep Ser. 2007;(935):.

[2] Wang W, Wu Z, Dai Z, Yang Y, Wang J, Wu G. Glycine metabolism in animals and humans: implications for nutrition and health. Amino Acids. 2013;45(3):463-477. doi:10.1007/s00726-013-1493-1

[3] Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833

[4] Meléndez-Hevia E, De Paz-Lugo P, Cornish-Bowden A, Cárdenas ML. A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. J Biosci. 2009;34(6):853-872. doi:10.1007/s12038-009-0100-9

[5] Myllyharju J, Kivirikko KI. Collagens and collagen-related diseases. Ann Med. 2001;33(1):7-21. doi:10.3109/07853890109002055

[6] Yan BX, Sun YQ. Glycine residues provide flexibility for enzyme active sites. J Biol Chem. 1997;272(6):3190-3194. doi:10.1074/jbc.272.6.3190

[7] Gajko-Galicka A. Mutations in type I collagen genes resulting in osteogenesis imperfecta in humans. Acta Biochim Pol. 2002;49(2):433-441.

[8] Layer G, Reichelt J, Jahn D, Heinz DW. Structure and function of enzymes in heme biosynthesis. Protein Sci. 2010;19(6):1137-1161. doi:10.1002/pro.405

[9] Brosnan JT, da Silva RP, Brosnan ME. The metabolic burden of creatine synthesis. Amino Acids. 2011;40(5):1325-1331. doi:10.1007/s00726-011-0853-y

[10] Lu SC. Glutathione synthesis. Biochim Biophys Acta. 2013;1830(5):3143-3153. doi:10.1016/j.bbagen.2012.09.008

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[12] Zafra F, Giménez C. Glycine transporters and synaptic function. IUBMB Life. 2008;60(12):810-817. doi:10.1002/iub.128

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[16] Cornish-Bowden A, Pereto J, Cardenas ML. Biochemistry and evolutionary biology: two disciplines that need each other?. J Biosci. 2014;39(1):13-27. doi:10.1007/s12038-014-9414-3

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[24] Jackson AA, Persaud C, Meakins TS, Bundy R. Urinary excretion of 5-L-oxoproline (pyroglutamic acid) is increased in normal adults consuming vegetarian or low protein diets. J Nutr. 1996;126(11):2813-2822. doi:10.1093/jn/126.11.2813

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[26] Traynelis SF, Wollmuth LP, McBain CJ, et al. Glutamate receptor ion channels: structure, regulation, and function [published correction appears in Pharmacol Rev. 2014 Oct;66(4):1141]. Pharmacol Rev. 2010;62(3):405-496. doi:10.1124/pr.109.002451

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