Collagène Marin

*AR : Apports de Référence

Qu'est-ce que le collagène ? [1]

Le collagène est la protéine la plus abondante dans le règne animal et représente environ 30% de l’ensemble des protéines du corps humain. On le trouve dans tous les tissus conjonctifs (peau, tendons, cartilages, os, enveloppe musculaire, vaisseaux sanguins, etc.) à qui il confère leur résistance mécanique et leur élasticité. Il est donc indispensable au bon fonctionnement de notre organisme et de certaines fonctions vitales, comme le maintien de l’intégrité de la peau, le bon fonctionnement cardiaque ou encore la résistance des os.

Types et structure du collagène [1–2–3]

A ce jour, 28 types de collagène différents ont été découverts, mais les type I et II sont les principaux et les plus connus :

• Le type I & III : il représente 90% du collagène de l’organisme et on le retrouve donc dans chaque recoin de ce dernier : peau, tendons, ligaments, cartilages fibreux, cerveau, composants organiques des os, muscle squelettique…
• Le type II : on le retrouve dans les cartilages fibreux et élastiques, zones cartilagineuses des tendons…

Toute protéine de l’organisme est constituée d’un assemblage spécifique d’acides aminés. En tant que protéine, le collagène se compose donc d’acides aminés dont l’organisation forme les chaînes alpha. Ces dernières sont majoritairement élaborées par la répétition d’un motif de tripeptides (3 acides aminés) débutant par un acide aminé particulier, la glycine (Gly) : glycine - X - Y . 

Au sein des protéines collagéniques, on distingue certaines séquences d’acides aminés plus représentées dans les chaînes alpha : 

• La séquence Gly-Pro-Hyp (où “Pro” est la proline et “Hyp” l’hydroxyproline), séquence la plus commune (environ 12%), 
• Les séquences Gly–Pro–Y et Gly–X–Hyp, (X et Y étant des acides aminés autres que Gly-Pro-Hyp) représentant environ 44%, 
• La séquence Gly–X–Y constitue les 44% restants.

Le collagène de type II présente une séquence spécifique en abondance qui le singularise, la séquence Gly-Pro-Hyl ou Hyl est l'hydroxylysine. 

Les types I et II sont des collagènes organisés en fibrilles, on parle de collagène “fibrillaire”. Il s’agit du collagène le plus abondant dans l'organisme. Dans la peau, les os et le cartilage, on ne retrouve que du collagène fibrillaire. Dans d’autres tissus, le collagène fibrillaire est associé à des éléments non fibrillaires.
La figure ci-après représente une image de fibres de collagène vues par microscopie électronique.

 Figure 1 :  Fibres de collagène vues par microscopie électronique. Tirée de [4]

Les chaînes alpha des collagènes fibrillaires possèdent des séquences d’acides aminés similaires et se différencient par des séquences spécifiques. Une fois assemblées, les chaînes alpha s’organisent par enroulement et constituent des molécules triples hélices constitutives des fibrilles, elles-même formant les fibres de collagène.

La figure 2 représente l’organisation des fibres de collagène, depuis l’assemblage de peptides jusqu’au faisceau de fibres :

Figure 2 : Gly : Glycine ; Hyp : Hydroxyproline ; Pro : Proline. Tirée de [5]

Quel que soit le tissu où il se trouve, le collagène de notre organisme possède des séquences peptidiques similaires. Cependant, la différence majeure entre les 28 types de collagène présents dans tout notre corps réside dans la composition et l'organisation spécifique des chaînes alpha qui diffèrent en fonction des types de collagène et des tissus.

Comment se répartit le collagène dans l’organisme ?

La peau [6]
La peau est le plus grand organe du corps humain, avec une superficie moyenne de 2m². Elle constitue notre première ligne de défense contre l’environnement extérieur et garantir son intégrité est donc primordiale pour notre santé.
Trois couches constituent la peau :

• L’épiderme : en contact direct avec l'extérieur, il est très fin et assure la fonction barrière de la peau.
• Le derme : tissu conjonctif de la peau, il est considérablement plus épais que l'épiderme et extrêmement résistant grâce à sa richesse en collagène de type I et en élastine qui confèrent à la peau  sa fermeté et son élasticité. Ce sont les fibroblastes, cellules spécifiques du derme, qui produisent ces composés majeurs du derme, dont précisément le collagène de type I.
• L'hypoderme : couche la plus profonde, il est riche en lipides (avec ses cellules caractéristiques, les adipocytes) jouant un rôle nourricier et de protection (notamment contre le froid) et contient du collagène dans une moindre mesure.

La figure ci-dessous schématise la structure de la peau et de la disposition des fibres de collagène au sein du derme. On peut donc aisément visualiser sa fonction de structure et de maintien de la peau.

Figure 3 : Adapté et redessiné de [6]

Les articulations [7]
Le cartilage est un tissu conjonctif souple et élastique, qui recouvre les deux extrémités des os pour constituer l’articulation. Il joue un rôle primordial pour assurer le bon glissement entre les os et limiter l’intensité des frictions, assurer l’amortissement et contrôler la pression articulaire. Le cartilage possède des cellules spécifiques, les chondrocytes, qui synthétisent ses constituants comme le collagène, composant majoritaire de la matrice. Trois types de cartilages existent : le cartilage hyalin, le cartilage élastique et le cartilage fibreux. Le cartilage hyalin est le plus abondant, se situant au niveau articulaire et étant essentiellement constitué de collagène de type II.

Les muscles [8]
Les muscles squelettiques (muscles majoritaires, bien avant le muscle cardiaque et les muscles lisses) sont composés de faisceaux de fibres elles-mêmes formées par des myofibrilles (i.e. fibrilles ayant un pouvoir contractile). Les muscles sont constitués de l’alternance de ces faisceaux de fibres avec du tissu conjonctif principalement composé de collagène de types I et III (autre collagène fibrillaire) et donnant au muscle son élasticité et sa souplesse lors de la contraction. Cette matrice extracellulaire contenant du collagène joue donc un rôle de protection autour du muscle. Voir aussi la relation entre collagène et musculation ici.

Les autres composés clés de la matrice extracellulaire [9]
Le derme et le cartilage sont deux tissus conjonctifs dont les matrices extracellulaires sont non seulement composées de collagène, mais aussi de molécules glucidiques, des glycosaminoglycanes, comme l’acide hyaluronique (ou hyaluronane) pour la peau, et la chondroïtine sulfate pour le cartilage. Les glycosaminoglycanes sont composés, pour certains, de glucosamine sulfate présente, notamment, en grande quantité dans les articulations. Moins abondants que le collagène, les glycosaminoglycanes sont cependant essentiels au maintien du derme et du cartilage en contribuant à retenir l’eau, et en assurant ainsi l’hydratation de la peau et des articulations. On les retrouve en différentes proportions dans l'organisme : l’acide hyaluronique est davantage présent dans le derme tandis que la chondroïtine sulfate est plus abondante dans le cartilage.

Une production de collagène qui diminue avec l'âge [10–12]

La diminution de la production de collagène liée au vieillissement entraîne un affaiblissement de la structure du derme, et par conséquent, de la peau. On estime qu’un adulte perd en moyenne 1% de collagène dermique par an. Ce processus naturel affecte également la fonction de motricité au niveau de l’os et du cartilage. On estime ainsi qu’à 80 ans, nous aurions perdu 75% de nos réserves en collagène.

De plus, ces tissus riches en collagènes sont particulièrement soumis aux agressions extérieures comme les rayons UV et la pollution pour la peau, ou l’activité physique plus ou moins intense, pour les articulations (os et cartilage).

La figure ci-dessous présente une vue histologique et schématique de l’évolution de la peau au cours du temps. Une peau âgée, comparativement à une peau jeune, montre une moindre densité de collagène dans le derme et un affaissement au niveau de l'épiderme, laissant apparaître des marques caractéristiques : les rides. Ces dernières peuvent être plus ou moins visibles. Elles sont notamment favorisées par l’exposition de la peau au soleil au cours de la vie : plus l’exposition aux rayons UV est importante, plus les rides se creusent.

Adapté et redessiné de [13]

Comment compenser ces pertes ?

Pour compenser cette chute de notre production endogène, une première approche peut être de se tourner vers notre alimentation. Comme dans notre propre organisme, le collagène va se retrouver principalement dans les tissus conjonctifs des animaux (peau, cartilage, etc.), des parties que nous ne consommons plus vraiment dans notre alimentation moderne. Une autre méthode est de réaliser un bouillon d’os traditionnel (bœuf, poulet ou poisson) dont la cuisson lente va permettre d’extraire le collagène des os et des cartilages. Malheureusement, ce collagène natif, issu du bouillon ou directement des protéines, a un poids moléculaire très élevé (autour de 300 kilodaltons), qui rend son absorption intestinale difficile.

Enfin, une autre stratégie peut être de faire le plein des précurseurs du collagène. La glycine se trouve également dans les aliments riches en collagène, ainsi qu’en plus faible quantité dans la viande (muscles), les œufs et certains végétaux comme le soja, le sésame et les légumineuses. L’hydroxyproline et la proline se trouvent plus facilement dans un grand nombre de sources de protéines. D’autres nutriments, comme la vitamine C, participent aussi à la synthèse du collagène et il faut donc éviter toute carence pour favoriser la production par notre organisme.

Mais au final, les apports alimentaires de collagène ou même de précurseurs restent limités et ne peuvent pas compenser à eux seuls les pertes liées au vieillissement. C’est là que la nutraceutique intervient.

L’intérêt des peptides de collagène en Nutra [5,14]

L’intérêt que la science porte au collagène va de paire avec l’avancée de nos connaissances sur les peptides bio-actifs. Pendant longtemps, la communauté scientifique considérait que les protéines ingérées étaient découpées en di- et tri-peptides dans la lumière de l’intestin, avant d’être absorbées par les entérocytes et réduites en acides aminés libres à l’intérieur même de ces cellules. Les acides aminés libres étaient ensuite relâchés dans le sérum sanguin. Mais depuis 2015 [15], on sait que certains peptides passent intacts dans les entérocytes et se retrouvent dans le sang. Ainsi, de 10 à 30% des protéines ingérées se retrouvent sous forme de di- et tri-peptides dans le sang. 

Peptides de collagène versus protéines de collagène intègres

La protéine de collagène susceptible d’être apportée par l’alimentation a une taille très importante, de l’ordre de 300 000 Daltons, la rendant non absorbable en l’état par les entérocytes. A titre de comparaison, la taille de la β-Lactoglobuline, protéine principale de la whey, présente une taille de l’ordre de 18 000 Daltons. Le travail de découpage (ou d’hydrolyse) de la protéine de collagène par les enzymes digestifs est donc considérable pour obtenir des tri- et di-peptides capables d’être absorbés. Les canaux peptidiques étant présents tout au long de l’intestin, (duodénum, jéjunum et iléon) on comprend que l’apport d’une protéine intègre va inévitablement faire perdre une partie de l’aire d'absorption possible, car les di- et tri-peptides ne seront disponibles que tardivement dans l’intestin.    

Pour bénéficier de l’ensemble de l’aire d’absorption de l’intestin, il convient donc présenter très tôt des petits peptides absorbables. C’est là tout l’intérêt d’une formule de complément alimentaire. 

Peptides de collagène versus acides aminés libres

Si nos connaissances en matière des peptides bioactifs se développent, c’est parce qu’en plus de constituer des briques de fabrication pour de nouvelles protéines, ces peptides ont aussi un rôle de messager. Ils sont capables de stimuler l’activité cellulaire. Ce rôle spécifique n’est pas retrouvé (ou dans une bien moindre mesure) avec les acides aminés libres. 

Si l’on regarde de plus près le collagène de type I, 3 peptides clés et spécifiques de la protéines de collagène ont été identifiés pour leur capacité à stimuler l’activité des fibroblastes. Ils se fixent à certains récepteurs présents sur leur membrane. C’est ainsi que la production de nouveau collagène endogène est augmentée, ainsi que celle d’autres composants de la matrice extracellulaire comme l’élastine ou l’acide hyaluronique. Le nombre de fibroblastes augmente également par division cellulaire. Les peptides les mieux documentés à ce jour sont : 

• La Proline-hydroxyproline, dont la capacité à passer intact dans le plasma sanguin tout en ayant une action d’émulation du fibroblaste à été découverte en 2010 [16], 
• La Glycine-hydroxyproline dont l’activité a été découverte en 2011 [17] et qui serait plus puissante pour activer les fibroblastes, mais dont la teneur dans le sang varie beaucoup d’un individu à l’autre, sous-entendant que le matériel génétique aurait un rôle dans l’absorption de bio-peptides intègres.  
• La Glycine-proline-hydroxyproline, le plus connu. 

On peut également ajouter le tripeptide Glycine-proline-hydroxylysine, spécifique du collagène de type II et identifié comme peptide bioactif en 2014. 

On peut donc résumer l’intérêt des peptides de collagène apportés par la nutraceutique en deux points : 

• Contrairement à la protéine de collagène intègre apportée par l’alimentation, les peptides permettent de bénéficier d’une plus grande aire d’absorption au sein de l’intestin et donc augmente la teneur en peptides dans le sang. 
• En plus d’être des précurseurs au même titre que les acides aminés libres tels que la glycine, ils sont aussi des messagers capables d'activer les cellules de l’organisme responsables de la fabrication du collagène. 

Une histoire de Daltons : quelle est la taille optimale des peptides de collagène ?

Le collagène peut être d’origine porcine, bovine, aviaire ou marine. Cette dernière est de plus en plus prisée pour des raisons sanitaires, culturelles ou encore de traçabilité des filières. Nous l’avons vu, l’intérêt des peptides de collagène en supplémentation réside dans leur faculté de bénéficier d’une aire d’absorption plus grande que la protéine intègre. Les ingrédientistes (fournisseurs d’ingrédients) extraient ainsi le collagène de leur matière première, puis enclenchent un processus d’hydrolyse enzymatique similaire à la digestion humaine. L’hydrolyse enzymatique du collagène natif produit un ensemble de petits peptides, dont les poids peuvent varier de 300 à 10 000 Daltons soit 30 à 1 000 fois plus petit que celui du collagène natif (ou protéine intègre). 

La notion de Dalton est devenue un enjeu marketing ou chaque marque essaie de présenter le chiffre le plus petit. Il est toutefois important de savoir que réglementairement parlant, il n’existe aucun contrôle d’étiquette. Ainsi, une marque peu scrupuleuse pourrait tout à fait afficher 300 Daltons sur son étiquette sans que cela soit vrai et sans être inquiétée par les autorités de contrôle. Avant même de se poser la question de la bonne taille de Dalton, il est donc primordial de s’assurer que la marque apporte une garantie en matière d’étiquetage du nombre de Dalton. Une analyse du nombre moyen de Dalton coûtant extrêmement cher, vous ne trouverez pas ce type de document sur les sites des marques. Ce qui fait office de garantie, c’est le fait que la marque rende publique l’ingrédientiste avec lequel elle travaille, l’idéal étant d’afficher sur l’étiquette le trademark de l’ingrédient. Voici une liste non exhaustive de trademark et leur poids moléculaire moyen pour vous aider : 

Une fois que la garantie en matière de taille de peptides est traitée, on peut se poser la question suivante : quelle taille est la bonne ? 

En réalité deux éléments influencent véritablement l'efficacité des peptides : 

• la teneur en di et tri-peptides bioactifs pré-cité, mais à ce jour aucun ingrédientiste ne semble proposer de méthode efficace pour évaluer cette teneur, 
• En l'absence de méthode d’analyse fiable sur la teneur en bio-peptides, on se rabat sur la taille des peptides dont l’unité est le Dalton. Le chiffre généralement communiquée n’étant qu’une moyenne, il est également important d’évaluer la distribution autour de cette moyenne. Plusieurs points d’attention sont à vérifier : 
  • D’abord le fait qu’il y ait une fraction de di et tripeptides (500 à 200 Daltons) pour bénéficier du début de l’air d'absorption de l’intestin, 
  • Ensuite il est important de s’assurer que le mix ne comporte pas trop d’acides aminés (poids moléculaire sous les 150 Daltons) qui n’ont pas le pouvoir bio-activant des di- et tri-peptides.  
  • Enfin, il est capital d’avoir une répartition homogène autour de la moyenne afin de bénéficier d’une absorption continue. Des peptides trop grands (plus de 30 000 Dalton) pourraient alors ne pas avoir le temps d’être réduit en di et tri-peptides absorbables.

Figure 5 : comparaison de la distribution du collagène type I Naticole à 1500 Daltons et d’un collagène de type 1 générique. Le Naticol l’emporte ici principalement pour sa plus haute teneur en tripeptides. Les deux ingrédients présentent une faible teneur en acide aminés libres (partie droite des courbes) et une homogénéité plutôt honnête. 

Comme énoncé précédemment, l’analyse du poids moléculaire moyen est une analyse coûteuse. Il existe plusieurs approches standards dont voici les plus courantes  : 

• La méthode GME (Grain Moyen Équivalent) donne une idée de la taille moyenne des peptides sans prendre en compte l'influence des peptides de plus grande taille. Cette méthode ne rend pas compte de la distribution. Pour les poids moléculaires inférieurs à 2000 Daltons de moyenne, cette approche manque de précision. C’est toutefois l’une des plus utilisées à ce jour.
• La méthode GMAP (Grain Moyen Pondéré) est généralement une analyse complémentaire à la GME. Une grande différence entre le GME et le GMAP indique une distribution large, avec une présence significative de peptides de grandes tailles.
• La SEC (Chromatographie par Exclusion de Taille), également appelée chromatographie sur gel, sépare les peptides en fonction de leur taille ou de leur poids moléculaire. Les peptides plus petits pénètrent dans les pores de la matrice du gel et mettent plus de temps à traverser la colonne, tandis que les peptides plus grands sont exclus des pores et traversent la colonne plus rapidement. C’est une des méthodes les plus fiables et les plus utilisées. Elle est notamment retenue dans la norme GB 31645-2018, qui est une référence en matière de standard de qualité. Cette méthode est souvent utilisée pour déterminer la distribution des tailles des peptides dans un échantillon de collagène hydrolysé. Elle permet de générer un chromatogramme montrant les différents poids moléculaires présents. En fonction de sa finesse, cette méthode peut permettre de passer sous les 2000 Daltons.
• La méthode MS (Spectrométrie de Masse) identifie les peptides en mesurant leur rapport masse/charge (m/z). Les peptides sont ionisés, puis séparés en fonction de leur masse et de leur charge dans un spectromètre de masse. C'est une méthode très précise pour caractériser la composition des peptides dans un échantillon. Cette méthode permet de passer sous les 2000 Daltons. 

Pour terminer sur les méthodes d’analyses, citons des travaux actuellement menés par des ingrédientistes pour tenter d’évaluer la teneur en di- et tri-peptides bioactifs. Si à ce jour aucune méthode n’est reconnue comme un standard, des progrès sont effectués de sorte que, dans les années à venir, l’enjeu pourrait être d’afficher la plus haute teneur pour les 3 peptides bio-actifs énoncés précédemment pour le type 1 et d’orienter les méthodes de production via hydrolyse enzymatique dans ce sens.

Les travaux scientifiques portant sur la comparaison de différentes tailles d’hydrolysat de collagène aboutissent tous à la même conclusion : plus la teneur en di et tri-peptides (bio actif ou non, car à ce stade nous ne savons pas en évaluer la teneur respective) est élevée, plus l’efficacité est atteinte rapidement et pour une quantité ingérée moindre. [18,19] Actuellement les meilleurs hydrolysats de collagène sont donc situés à 2000/1500 Daltons et présentent une fraction de 10 à 25% de di- et tri-peptides sans pour autant isoler la part de peptides bio-actifs.

Des ingrédientistes travaillent actuellement sur des collagènes à 500 Daltons mais les méthodes de certification ne sont pas encore reconnues comme standard.

De l’importance de la différenciation type I type II

Efficacité clinique du collagène marin hydrolysé en Nutra

La biodisponibilité du collagène hydrolysé ayant été établie, qu’en est-il de son efficacité clinique et de ses résultats concrets ? Depuis une dizaine d’années, les recherches sur cette protéine se sont multipliées et les preuves de son efficacité se sont accumulées, en particulier sur deux domaines : la peau et la santé articulaire.

Il est à noter que les doses journalières démontrant l’efficacité est généralement de l’ordre de 5 à 15 grammes par jour pour ce qui est des bienfaits sur la peau et de l’ordre de 0,5 à 10 grammes par jour pour ce qui est des articulations. C’est pour cette raison que le format gélule est généralement mal adapté au prise de collagène en Nutraceutique.

• Les bienfaits du collagène sur la peau
  L’apparence de la peau est une préoccupation beauté forte. Avec le temps, le capital en collagène diminue et les signes de l’âge apparaissent : rides, relâchement, perte d’élasticité…
  Une revue de 2019 [20] a recensé différentes études cliniques pouvant être comparées sur la supplémentation en collagène hydrolysé et son impact sur la peau. Dans ce travail publié, 11 études ont été retenues, comptabilisant un total de 805 sujets. Les dosages en collagène variaient entre 2,5g et 10g par jour sur des durées de 56 jours (8 semaines) à 180 jours (24 semaines). En moyenne, les hydrolysats de collagène utilisés étaient de 2 kDa. Toutes les études ont montré des effets significativement positifs sur différents paramètres liés au vieillissement de la peau : épaisseur du derme, rides, élasticité…
  
  Des chercheurs brésiliens avaient synthétisé les travaux sur ce sujet en 2021 dans une méta-analyse, et ont conclu qu’une supplémentation en peptides de collagène avait des résultats positifs par rapport à un placebo sur l’hydratation et l’élasticité de la peau, et sur l’apparence des rides. Ces résultats apparaissent en moyenne entre 60 et 90 jours après le début de la supplémentation. [21]
  
  Enfin, la méta-analyse la plus récente (2023) incluant 26 études regroupant 1721 participants (des femmes à 98%) a elle aussi conclu à une meilleure hydratation et une plus grande élasticité de la peau, particulièrement au-delà de 8 semaines de supplémentation. [22]
  
  À travers ces études, le collagène hydrolysé s’est donc avéré efficace (et sûr) pour l’amélioration de l’apparence de la peau. La supplémentation en hydrolysats de collagène semble donc être un atout dans la prévention  du vieillissement de la peau et de l’apparition des signes de l’âge [23]. Voir aussi l’intérêt du collagène pour le visage.
  
  
• Les bienfaits du collagène sur les articulations
  Les douleurs articulaires concernent de nombreuses personnes, certaines populations étant plus à risque, comme les sportifs et les personnes âgées. Chez ces personnes, l’érosion du cartilage causée par les chocs ou l’effet du temps entraîne de l'ostéoarthrite ou arthrose. C’est d’ailleurs dans le cadre de ces problématiques que sont largement menées les études cliniques. Les compilations de résultats de travaux cliniques mettent en évidence les effets significativement positifs de la prise de collagène hydrolysé pour soulager les douleurs articulaires (sensation et structure) [24,25]. Ces données sont, en revanche, et comme toujours, à considérer dans les conditions cliniques dans lesquelles elles ont été observées. La plupart de ces études cliniques ont été réalisées à des doses de 10g par jour de peptides de collagène et de type I, et plus récemment à des doses de 5g à un poids moléculaire de 3kDa [26,27]. D’autres études ont employé des doses de 1,2g de peptides de collagène à un poids moléculaire bas (<1kDa) [28-30]. Le paramètre important de ces études est la durée de la supplémentation en collagène. En effet, ces travaux ont révélé que des effets positifs significatifs apparaissent avec une durée de 24 semaines.
  
  Associée à la problématique articulaire se pose la question de la relation os-collagène. L’amélioration de la minéralisation osseuse par la supplémentation en collagène n’est pas encore suffisamment documentée [31]. En revanche, une étude clinique a démontré des effets prometteurs chez des femmes ménopausées (131 sujets). Dans ces travaux, la supplémentation en peptides de collagène (5g par jour) a démontré une meilleure densité minérale osseuse et des marqueurs plasmatiques osseux améliorés [32].
  
  
• Les bienfaits du collagène sur la musculation
  Comme évoqué précédemment, les fibres musculaires sont soutenues par du tissu conjonctif formé en grande partie de collagène, tels que les ligaments, les tendons, les facias et la matrice extracellulaire. A la suite d’un effort physique, il y a un phénomène d’adaptation des fibres musculaires qui résulte en leur croissance et leur hypertrophie, mais également de ce tissu conjonctif.
  
  Le collagène est une protéine trop pauvre en acides aminés essentiels pour stimuler réellement la synthèse de protéine musculaire, mais en tant que protéine structurante de ce tissu conjonctif, il a tout de même fait l’objet d’études en parallèle d’un entraînement en résistance. Dans une première étude, un groupe de jeunes sportifs a pris pendant 12 semaines soit 15 g de collagène hydrolysé par jour, soit un placebo, en parallèle d’un entraînement de musculation. Le groupe supplémenté en collagène a vu une augmentation significative de sa masse maigre à la fin de l’étude, sans différence sur la taille des fibres musculaires. Cela provient donc certainement d’une croissance des tissus conjonctifs. [33]
  
  En plus de sportifs, les seniors pourraient aussi avoir un intérêt particulier à se supplémenter en collagène. En effet, la sarcopénie, cette perte de masse musculaire qui s’accélère avec l’âge, est un enjeu majeur de santé publique. Une étude de 2015 a fait prendre à un groupe de 53 hommes de 72 ans en moyenne 15 g de collagène par jour ou un placebo, en parallèle d’un entraînement en résistance. Les deux groupes ont vu une augmentation de leur masse maigre et de leur force musculaire, mais de manière plus importante pour le groupe collagène. [34]

Voir également comment faire une cure de collagène et la relation entre le collagène et une prise de poids.

Pourquoi acheter Le Collagène marin en poudre Nutri&Co ?

L’offre de produits à base de collagène s’est fortement développée ces dernières années, mais tous sont loin de répondre à tous les critères d’un excellent supplément de collagène. Plutôt que choisir un collagène standard, nous avons fait le choix pour notre Collagène de deux ingrédients de très haute qualité :

• Collagène Naticol® : un collagène de type I et III dosé à 5g/jour, et avec un très faible poids moléculaire, qui possède des études cliniques ayant démontré son efficacité sur l’amélioration de l’aspect de la peau (fermeté et rides) et le confort articulaire.[35-39]
• Collagène Cartydiss^® : un collagène de type II dosé à 500 mg/jour et bénéficiant d’études cliniques en propre. Une première étude réalisée sur 23 femmes âgées de 45 à 59 ans avec une prise de 500 mg par jour pendant 90 jours a démontré des effets visibles sur la diminution des rides, l’augmentation de la densité du derme et l’amélioration de l’aspect lisse de la peau[40]. Une autre étude a elle validé l’efficacité de 500 mg de Cartydiss® pris deux fois par jour pendant 3 mois sur la diminution des douleurs et une meilleure mobilité articulaire[41].

Acheter notre formule garantit ainsi :

• Une association d’hydrolysats de collagène de types I, II et III, les collagènes fibrillaires les plus abondants de l’organisme.
• Un aminogramme de collagènes riche en glycine (majoritaire), hydroxyproline et proline, les trois principaux acides aminés constitutifs du collagène.
• Un large spectre de poids moléculaires, avec une majorité de poids faibles (voir tableau ci-dessous), pour une bonne assimilation et une variété intéressante en protéines. En effet, si les collagènes I et II fournissent des peptides relativement similaires, le collagène de type II permet un apport en constituants spécifiques de la matrice extracellulaire du cartilage comme la chondroïtine sulfate (environ 50 mg par jour pour une dose de notre Collagène) et la glucosamine (environ 30 mg par jour pour une dose de notre Collagène).
  
  

  	% dans notre formule	Teneur en protéines des hydrolysats	Hydrolysats et poids moléculaires
  Hydrolysats de collagène type I et III	90%	95%	Poids moléculaire moyen : 2 kDa - 55% d'hydrolysats < 3 kDa - 15% d'hydrolysats < 1 kDa
  Hydrolysats de collagène type II	10%	62%	- 90% d'hydrolysats < 3 kDA - 40% < 1 kDa

• Une traçabilité irréprochable : nos matières premières utilisées sont issues de filières de co-produits de poisson contrôlées et engagées.
• La praticité d’utilisation : la haute qualité de nos collagènes permet d’obtenir une poudre d’une bonne solubilité, tandis que des arômes naturels de pêche, de cacao, de citron, de vanille, de caramel, de fruits rouges ou pour un goût neutre apportent des saveurs fines et délicates. Ces caractéristiques organoleptiques permettent un emploi facile et quotidien de notre Collagène Marin dans différents types de préparations et boissons chaudes ou froides. 

Voir aussi notre article dédié aux aliments riches en collagène et la différence avec la Nutra.

Références

1. Sorushanova, A.; Delgado, L.M.; Wu, Z.; Shologu, N.; Kshirsagar, A.; Raghunath, R.; Mullen, A.M.; Bayon, Y.; Pandit, A.; Raghunath, M.; et al. The Collagen Suprafamily: From Biosynthesis to Advanced Biomaterial Development. Adv. Mater. 2019, 31, 1801651, doi:10.1002/adma.201801651.
2. Mouw, J.K.; Ou, G.; Weaver, V.M. Extracellular Matrix Assembly: A Multiscale Deconstruction. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2014, 15, 771–785, doi:10.1038/nrm3902.
3. Arseni, L.; Lombardi, A.; Orioli, D. From Structure to Phenotype: Impact of Collagen Alterations on Human Health. Int. J. Mol. Sci. 2018, 19, 1407, doi:10.3390/ijms19051407.
4. Fligiel, S.E.G.; Varani, J.; Datta, S.C.; Kang, S.; Fisher, G.J.; Voorhees, J.J. Collagen Degradation in Aged/Photodamaged Skin In Vivo and After Exposure to Matrix Metalloproteinase-1 In Vitro. J. Invest. Dermatol. 2003, 120, 842–848, doi:10.1046/j.1523-1747.2003.12148.x.
5. Sibilla, S.; Godfrey, M.; Brewer, S.; Budh-Raja, A.; Genovese, L. An Overview of the Beneficial Effects of Hydrolysed Collagen as a Nutraceutical on Skin Properties: Scientific Background and Clinical Studies. Open Nutraceuticals J. 2015, 8, 29–42, doi:10.2174/1876396001508010029.
6. Haydont, V.; Bernard, B.A.; Fortunel, N.O. Age-Related Evolutions of the Dermis: Clinical Signs, Fibroblast and Extracellular Matrix Dynamics. Mech. Ageing Dev. 2019, 177, 150–156, doi:10.1016/j.mad.2018.03.006.
7. Sophia Fox, A.J.; Bedi, A.; Rodeo, S.A. The Basic Science of Articular Cartilage: Structure, Composition, and Function. Sports Health Multidiscip. Approach 2009, 1, 461–468, doi:10.1177/1941738109350438.
8. Csapo, R.; Gumpenberger, M.; Wessner, B. Skeletal Muscle Extracellular Matrix – What Do We Know About Its Composition, Regulation, and Physiological Roles? A Narrative Review. Front. Physiol. 2020, 11, 253, doi:10.3389/fphys.2020.00253.
9. Gandhi, N.S.; Mancera, R.L. The Structure of Glycosaminoglycans and Their Interactions with Proteins. Chem. Biol. Drug Des. 2008, 72, 455–482, doi:10.1111/j.1747-0285.2008.00741.x.
10. Shuster, S.; Black, M.M.; McVITIE, E. The Influence of Age and Sex on Skin Thickness, Skin Collagen and Density. Br. J. Dermatol. 1975, 93, 639–643, doi:10.1111/j.1365-2133.1975.tb05113.x.
11. Shoulders, M.D.; Raines, R.T. Collagen Structure and Stability. Annu. Rev. Biochem. 2009, 78, 929–958, doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833.
12. Varani, J.; Dame, M.K.; Rittie, L.; Fligiel, S.E.G.; Kang, S.; Fisher, G.J.; Voorhees, J.J. Decreased Collagen Production in Chronologically Aged Skin. Am. J. Pathol. 2006, 168, 1861–1868, doi:10.2353/ajpath.2006.051302.
13. Naylor, E.C.; Watson, R.E.B.; Sherratt, M.J. Molecular Aspects of Skin Ageing. Maturitas 2011, 69, 249–256, doi:10.1016/j.maturitas.2011.04.011.
14. León-López, A.; Morales-Peñaloza, A.; Martínez-Juárez, V.M.; Vargas-Torres, A.; Zeugolis, D.I.; Aguirre-Álvarez, G. Hydrolyzed Collagen—Sources and Applications. Molecules 2019, 24, 4031, doi:10.3390/molecules24224031 
15. Miner-Williams WM, Stevens BR, Moughan PJ. Are intact peptides absorbed from the healthy gut in the adult human?. Nutr Res Rev. 2014;27(2):308-329. doi:10.1017/S0954422414000225 
16. Ohara H, Ichikawa S, Matsumoto H, et al. Collagen-derived dipeptide, proline-hydroxyproline, stimulates cell proliferation and hyaluronic acid synthesis in cultured human dermal fibroblasts. J Dermatol. 2010;37(4):330-338. doi:10.1111/j.1346-8138.2010.00827.x
17. Shigemura Y, Akaba S, Kawashima E, Park EY, Nakamura Y, Sato K. Identification of a novel food-derived collagen peptide, hydroxyprolyl-glycine, in human peripheral blood by pre-column derivatisation with phenyl isothiocyanate. Food Chem. 2011;129(3):1019-1024. doi:10.1016/j.foodchem.2011.05.066
18. Watanabe-Kamiyama M, Shimizu M, Kamiyama S, et al. Absorption and effectiveness of orally administered low molecular weight collagen hydrolysate in rats. J Agric Food Chem. 2010;58(2):835-841. doi:10.1021/jf9031487
19. Proksch E, Segger D, Degwert J, Schunck M, Zague V, Oesser S. Oral supplementation of specific collagen peptides has beneficial effects on human skin physiology: a double-blind, placebo-controlled study. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(1):47-55. doi:10.1159/000351376
20. Choi, F.D.; Sung, C.T.; Juhasz, M.L.; Atanaskova Mesinkovska, N. Oral Collagen Supplementation:A Systematic Review of Dermatological Applications. J. Drugs Dermatol. 2019, 18.
21. de Miranda RB, Weimer P, Rossi RC. Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. Int J Dermatol. 2021;60(12):1449-1461. doi:10.1111/ijd.15518
22. Pu SY, Huang YL, Pu CM, et al. Effects of Oral Collagen for Skin Anti-Aging: A Systematic Review and Meta-Analysis. Nutrients. 2023;15(9):2080. Published 2023 Apr 26. doi:10.3390/nu15092080
23. Aguirre-Cruz, G.; León-López, A.; Cruz-Gómez, V.; Jiménez-Alvarado, R.; Aguirre-Álvarez, G. Collagen Hydrolysates for Skin Protection: Oral Administration and Topical Formulation. Antioxidants 2020, 9, 181, doi:10.3390/antiox9020181.
24. Honvo, G.; Lengelé, L.; Charles, A.; Reginster, J.-Y.; Bruyère, O. Role of Collagen Derivatives in Osteoarthritis and Cartilage Repair: A Systematic Scoping Review With Evidence Mapping. Rheumatol. Ther. 2020, 7, 703–740, doi:10.1007/s40744-020-00240-5.
25. de Almagro, M.C. The Use of Collagen Hydrolysates and Native Collagen in Osteoarthritis. Am. J. Biomed. Sci. Res. 2020, 7, 530–532, doi:10.34297/AJBSR.2020.07.001217.
26. Zdzieblik, D.; Oesser, S.; Gollhofer, A.; König, D. Improvement of Activity-Related Knee Joint Discomfort Following Supplementation of Specific Collagen Peptides. Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2017, 42, 588–595, doi:10.1139/apnm-2016-0390.
27. Zdzieblik, D.; Brame, J.; Oesser, S.; Gollhofer, A.; König, D. The Influence of Specific Bioactive Collagen Peptides on Knee Joint Discomfort in Young Physically Active Adults: A Randomized Controlled Trial. Nutrients 2021, 13, 523, doi:10.3390/nu13020523.
28. Feliciano, D.SL.; Gonzalez-Suarez, C.B.; Bernardo-Bueno, M.M.; Malvar, A.K.G.; Cua, R.C.A.; Tan-Sales, B.G.K.; Aycardo, S.M.O.; tan-Ong, M.; Chan, R.; De Los Reyes, F. Effect of Collagen Hydrolysate as Adjuvant Treatment to Excercise for Knee Osteoarthritis. PARM Proc. 2017, 9.
29. Bruyère, O.; Zegels, B.; Leonori, L.; Rabenda, V.; Janssen, A.; Bourges, C.; Reginster, J.-Y. Effect of Collagen Hydrolysate in Articular Pain: A 6-Month Randomized, Double-Blind, Placebo Controlled Study. Complement. Ther. Med. 2012, 20, 124–130, doi:10.1016/j.ctim.2011.12.007.
30. Bernardo, M.L.R.; Azarcon, A.C. A Randomized Controlled Trial on the Effects of Oral Collagen Treatment on the Media) Knee Joint Space Aod Functional Outcome among Veterans Memorial Medical Center Patients Diagnosed with Osteoarthritis of the Knee. PARM Proc. 2012, 4, 9.
31. Daneault, A.; Coxam, V.; Wittrant, Y. Biological Effect of Hydrolyzed Collagen on Bone Metabolism. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2015, 00–00, doi:10.1080/10408398.2015.1038377.
32. König, D.; Oesser, S.; Scharla, S.; Zdzieblik, D.; Gollhofer, A. Specific Collagen Peptides Improve Bone Mineral Density and Bone Markers in Postmenopausal Women—A Randomized Controlled Study. Nutrients 2018, 10, 97, doi:10.3390/nu10010097.
33. Kirmse M, Oertzen-Hagemann V, de Marées M, Bloch W, Platen P. Prolonged Collagen Peptide Supplementation and Resistance Exercise Training Affects Body Composition in Recreationally Active Men. Nutrients. 2019;11(5):1154. Published 2019 May 23. doi:10.3390/nu11051154
34. Zdzieblik D, Oesser S, Baumstark MW, Gollhofer A, König D. Collagen peptide supplementation in combination with resistance training improves body composition and increases muscle strength in elderly sarcopenic men: a randomised controlled trial. Br J Nutr. 2015;114(8):1237-1245. doi:10.1017/S0007114515002810
35. Duteil L, et al. (2018) Effect of low dose type 1 fish collagen peptides combined or not with silicon on skin aging signs in mature women. JOJCS 6(4): 555692.
36. Lacey S, and al. (2019) Effect size statistics to inform an exploratory analysis of a double-blinded, randomised, placebo controlled pilot clinical study to evaluate the efficacy of Naticol®, specific fish collagen peptides to alleviate symptoms of osteoartritis in the knee. article JOJCS.MS.ID.555783
37. Duteil L, et al. (2016) Specific natural bioactive type 1 collagen peptides oral intake reverse skin aging signs in mature women. J Aging Res Clin Practice 5(2): 84- 92.
38. S. M Tyree and al. (2021) A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Study Trial to Evaluate the Potential Effects of Naticol®, Fish Collagen Peptides on Symptoms of Sarcopenia in the Elderly. JOJ Case Study
39. [Non publiée] Naticol 10 g / day. Double-blind, randomized, against placebo clinical study. Carried on 40 healthy women subjects for 12 weeks. Centre of Clinical Pharmacology Applied to Dermatology (CPCAD), L’Archet 2 Hospital, Nice, France.
40. Maia Campos PMBG, Franco RSB, Kakuda L, Cadioli GF, Costa GMD, Bouvret E. Oral Supplementation with Hydrolyzed Fish Cartilage Improves the Morphological and Structural Characteristics of the Skin: A Double-Blind, Placebo-Controlled Clinical Study. Molecules. 2021;26(16):4880. Published 2021 Aug 12. doi:10.3390/molecules26164880
41. Yves H, Herman J, Uebelhoer M, et al. Oral supplementation with fish cartilage hydrolysate in an adult population suffering from knee pain and function discomfort: results from an innovative approach combining an exploratory clinical study and an ex vivo clinical investigation. BMC Musculoskelet Disord. 2023;24(1):748. Published 2023 Sep 21. doi:10.1186/s12891-023-06800-4

Notre promesse de transparence passe aussi par la publication des analyses qualité :

• Analyse métaux lourds - Pêche
• Analyse microbiologique - Pêche
• Analyse métaux lourds - Cacao
• Analyse microbiologique - Cacao
• Analyse métaux lourds - Caramel
• Analyse microbiologique - Caramel
• Analyse métaux lourds - Citron
• Analyse microbiologique - Citron
• Analyse métaux lourds - Fruits rouges
• Analyse microbiologique - Fruits rouges
• Analyse métaux lourds - Neutre
• Analyse microbiologique - Neutre
• Analyse métaux lourds - Vanille
• Analyse microbiologique - Vanille